Carboxipeptidaza

definiție

Carboxipeptidazele sunt enzime care împart aminoacizii de proteine ​​sau peptide. Proteinele sunt lanțuri lungi formate din aminoacizi diferiți. Peptidele sunt, de asemenea, formate din aminoacizi, dar sunt mai scurte. Structura de bază a aminoacizilor este întotdeauna aceeași. Este important să se stabilească legătura dintre un atom de carbon și un atom de azot.

Îl puteți vizualiza ca un lanț uman, mâna dreaptă este atomul de carbon, iar mâna stângă este atomul de azot. Unul dintre atomi rămâne liber la fiecare capăt al lanțului. Carboxipeptidazele împart ultimul aminoacid la capătul proteinei, unde atomul de carbon rămâne liber. Se numește așa-numitul capăt C-terminal.

Deoarece enzima se poate cliva doar la capete, se numește exopeptidază. Pe de o parte, carboxipeptidazele sunt implicate în descompunerea alimentelor ingerate; pe de altă parte, ele modifică și proteinele produse recent și le aduc în starea lor funcțională.

Ce carboxipeptidaze există?

Se pot subdiviza carboxipeptidazele în funcție de diferite sisteme. Un sistem împarte carboxipeptidazele în funcție de aminoacizii pe care îi împart în mod preferențial. În acest sistem, carboxipeptidazele sunt împărțite în mai multe grupuri, care sunt desemnate cu litere. Cele mai cunoscute grupuri sunt grupurile A și B.

Carboxipeptidazele din grupa A împart aminoacizii care au o structură ramificată și cei care au un inel aromatic. Aceasta este o structură specială care constă din atomi de carbon și are proprietăți speciale.

Carboxipeptidazele grupului B împart preferențial aminoacizii care sunt încărcați pozitiv.

Celălalt sistem de clasificare a carboxipeptidazelor împarte enzimele în funcție de natura centrului lor activ. Centrul activ denotă locul de pe enzimă unde are loc reacția.În cazul carboxipeptidazelor, se face distincția între metallo-carboxipeptidazele, în care există o moleculă de metal în centrul activ, tiolul-carboxipeptidazele, cu aminoacidul cisteină în centrul activ și serina-carboxipeptidazele , în care aminoacidul serin este în centrul activ. Cu toate acestea, diferiții centri activi nu determină ce aminoacizi sunt separați.

Clasa serinei carboxipeptidaze este formată din cele trei enzime: Tripsină, chimotripsină, elastază.

Sarcină, funcție și efect

Sarcinile diferitelor carboxipeptidaze sunt foarte diverse. În timp ce carboxipeptidazele care au fost descoperite pentru prima dată joacă un rol în digestie, majoritatea carboxipeptidazelor cunoscute astăzi sunt importante pentru alte procese.

Sarcina carboxipeptidazelor în cursul digestiei este de a descompune proteinele în aminoacizi individuali. Acest proces este foarte important deoarece nu sunt absorbite proteine ​​în intestin, ci doar aminoacizii individuali.

Carboxipeptidazele sunt indispensabile în procesul de maturare a diferitelor proteine. Pentru ca proteinele să fie pe deplin funcționale după producerea lor, trebuie făcute diverse modificări. De exemplu, aminoacizii individuali sunt separați de carboxipeptidaze. Cu toate acestea, această modificare nu are loc numai prin carboxipeptidaze, ci în interacțiune cu alte enzime. Mai mult, carboxipeptidazele sunt implicate în producerea diferitelor peptide.

O peptidă deosebit de importantă este insulina. Diferite carboxipeptidaze sunt, de asemenea, implicate în producția de insulină.

Unde se face?

Partea carboxipeptidazelor care este implicată în digestie este produsă în pancreas. Pancreasul, numit și pancreas, produce secreții pancreatice care sunt eliberate direct în intestinul subțire. Această secreție este foarte bogată în enzime. De asemenea, neutralizează conținutul acid al stomacului. Această secreție conține carboxipeptidaze care au fost produse anterior în pancreas.

Pentru informații mai detaliate despre ceea ce face pancreasul, citiți articolul nostru: Funcția pancreasului

Ce se întâmplă în cazul unei deficiențe?

Dacă există o penurie de carboxipeptidaze, procesul relevant ar trebui restricționat teoretic. Cu toate acestea, nu se știu prea multe despre efectele lipsei de carboxipeptidaze, care sunt implicate în digestie. Probabil, scindarea proteinelor poate fi susținută, deoarece dacă o anumită carboxipeptidază este deficitară, o alta poate prelua.

Enzimele scindează preferențial aminoacizii respectivi, dar pot separa și aminoacizii care nu se potrivesc perfect grupului lor. Cu toate acestea, există o boală care se bazează pe un deficit de carboxipeptidază N. În această boală, sistemul imunitar este deranjat deoarece această enzimă este implicată în apărarea împotriva bolii.